Идентификация желатиназ в клетках рака предстательной железы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Рак простаты остается одним из наиболее распространенных онкологических заболеваний среди мужчин. Желатиназы, такие как ММР-13, MMP-7 и MMP-9, играют ключевую роль в инвазии и метастазировании опухолей. Простатический специфический антиген (PSA) и металлопротеиназы рассматриваются как потенциальные биомаркеры и мишени для диагностики и терапии рака простаты. В исследовании использовали желатиновую зимографию для оценки активности желатиназ в клеточной линии рака простаты PC-3. Результаты показали наличие белковых полос, соответствующих протеолитической активности желатиназ, в области размеров 20, 28 и 37 кДа, что совпадает с активностью ММР-13, ММР-7 и PSA. Таким образом, в клетках рака предстательной железы были идентифицированы желатиназы ММР-13, ММР-7 и PSA, которые могут быть использованы в качестве маркеров агрессивности и прогрессии рака простаты.

Об авторах

Н. П. Акентьева

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Черноголовка, Московская область

А. Р. Гизатуллин

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Черноголовка, Московская область

С. С. Шушанов

НМИЦ онкологии им. Н.Н. Блохина Минздрава России

Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Воронкина И.В., Харисов A.M., Блинова М.И. и др. Модель “воздушного пузыря” у мышей и изучение протеолитической активности раневого экссудата // Цитология. 2002. Т. 44 (3). С. 270–276.
  2. Печерина Т.Б., Барбараш О.Л. Матриксные металлопротеиназы. Клиническая и прогностическая значимость у больных инфарктом миокарда // Фундам. и клин. медицина. 2019. Т. 4 (2). С. 84–94. https://doi.org/10.23946/2500-0764-2019-4-2-84-94
  3. Attard G., Parker C., Eeles R.A. et al. Prostate cancer // Lancet. 2016. V. 387 (10013). P. 70–82. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)61947-4
  4. Bassiouni W., Ali M.A.M., Schulz R. Multifunctional intracellular matrix metalloproteinases: implications in disease // FEBS J. 2021. V. 288 (24). P. 7162–7182. https://doi.org/10.1111/febs.15701
  5. Balduyck M., Zerimech F., Gouyer V. et al. Specific expression of matrix metalloproteinases 1, 3, 9 and 13 associated with invasiveness of breast cancer cells in vitro // Clin. Exp. Metastasis. 2000. V. 18 (2). P. 171–178. https://doi.org/10.1023/a:1006762425323
  6. Bonaldi C.M., Azzalis L.A., Junqueira V.B. et al. Plasma levels of E-cadherin and MMP-13 in prostate cancer patients: correlation with PSA, testosterone and pathological parameters // Tumori. 2015. V. 101 (2). P. 185–188. https://doi.org/10.5301/tj.5000237
  7. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999
  8. Christensson A., Björk T., Nilsson O. et al. Serum prostate specific antigen complexed to alpha 1-antichymotrypsin as an indicator of prostate cancer // J. Urol. 1993. V. 150 (1). P. 100–105. https://doi.org/10.1016/s0022-5347(17)35408-3
  9. Darson M.F., Pacelli A., Roche P. et al. Human glandular kallikrein 2 (hK2) expression in prostatic intraepithelial neoplasia and adenocarcinoma: a novel prostate cancer marker // Urology. 1997. V. 49 (6). P. 857–862. https://doi.org/10.1016/S0090-4295(97)00108-8
  10. Darson M.F., Pacelli A., Roche P. et al. Human kallikrein 2 expression in prostate adenocarcinoma and lymph node metastases // Urology. 1999. V. 53 (5). P. 939–944. https://doi.org/ 10.1016/s0090-4295(98)00637-2
  11. Decock J., Thirkettle S., Wagstaff L., Edwards D.R. Matrix metalloproteinases: protective roles in cancer // J. Cell. Mol. Med. 2011. V. 15 (6). P. 1254–1265. https://doi.org/10.1111/j.1582-4934.2011.01302.x
  12. Duffy M.J. Serum tumor markers in breast cancer: are they of clinical value? // Clin. Chem. 2006. V. 52 (3). P. 345–351. https://doi.org/10.1373/clinchem.2005.059832
  13. Ho H.Y., Chen M.K., Lin C.C. et al. Epiberberine suppresses the metastasis of head and neck squamous cell carcinoma cells by regulating the MMP-13 and JNK pathway // J. Cell. Mol. Med. 2023. V. 27 (23). P. 3796–3804. https://doi.org/10.1111/jcmm.17954
  14. Kalantari E., Abolhasani M., Roudi R. et al. Co-expression of TLR-9 and MMP-13 is associated with the degree of tumour differentiation in prostate cancer // Int. J. Exp. Pathol. 2019. V. 100 (2). P. 123–132. https://doi.org/10.1111/iep.12314
  15. Kalluri R., Zeisberg M. Fibroblasts in cancer // Nat. Rev. Cancer. 2006. V. 6 (5). P. 392–401. https://doi.org/10.1038/nrc1877
  16. Knox J.D., Wolf C., McDaniel K. et al. Matrilysin expression in human prostate carcinoma // Mol. Carcinogen. 1996. V. 15 (1). P. 57–63. https://doi.org/10.1002/(SICI)1098-2744(199601) 15:1<57::AID-MC8>3.0.CO;2-P
  17. Kudo Y., Iizuka S., Yoshida M. et al. Matrix metalloproteinase-13 (MMP-13) directly and indirectly promotes tumor angiogenesis // J. Biol. Chem. 2012. V. 287 (46). P. 38716–38728. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.373159
  18. Lindsey M.L., Escobar G.P., Mukherjee R. et al. Matrix metalloproteinase-7 affects connexin-43 levels, electrical conduction, and survival after myocardial infarction // Circulation. 2006. V. 113 (25). P. 2919–2928. https://doi.org/10.1161/CIRCULATIONAHA.106.612960
  19. Lilja H., Oldbring J., Rannevik G., Laurell C.B. Seminal vesicle-secreted proteins and their reactions during gelation and liquefaction of human semen // J. Clin. Invest. 1987. V. 80 (2). P. 281–285. https://doi.org/10.1172/JCI113070
  20. Luukkaa M., Vihinen P., Kronqvist P. et al. Association between high collagenase-3 expression levels and poor prognosis in patients with head and neck cancer // Head Neck. 2006. V. 28 (3). P. 225–234. https://doi.org/10.1002/hed.20322
  21. Lynch C.C., Hikosaka A., Acuff H.B. et al. MMP-7 promotes prostate cancer-induced osteolysis via the solubilization of RANKL // Cancer Cell. 2005. V. 7 (5). P. 485–496. https://doi.org/10.1016/j.ccr.2005.04.013
  22. Morgia G., Falsaperla M., Malaponte G. et al. Matrix metalloproteinases as diagnostic (MMP-13) and prognostic (MMP-2, MMP-9) markers of prostate cancer // Urol. Res. 2005. V. 33 (1). P. 44–50. https://doi.org/10.1007/s00240-004-0440-8
  23. Mott J.D., Werb Z. Regulation of matrix biology by matrix metalloproteinases // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V. 16 (5). P. 558–564. https://doi.org/10.1016/j.ceb.2004.07.010
  24. Nelson P.S., Clegg N., Arnold H. et al. The program of androgen-responsive genes in neoplastic prostate epithelium // PNAS USA. 2002. V. 99 (18). P. 11890–11895. https://doi.org/10.1073/pnas.182376299
  25. Oliver G.W., Stettler-Stevenson W.G., Kleiner D.E. Zymography, casein zymography, and reverse zymography; activity proteases and their inhibitors // Prot. Enzym. Tools Targets. 1999. P. 63–76.
  26. Piskór B.M., Przylipiak A., Dąbrowska E. et al. Matrilysins and stromelysins in pathogenesis and diagnostics of cancers // Cancer Manag. Res. 2020. V. 12. P. 10949–10964. https://doi.org/10.2147/CMAR.S235776
  27. Piura B., Rabinovich A., Huleihel M. Matrix metalloproteinases and their tissue inhibitors in malignancies of the female genital tract // Harefuah. 2003. V. 142 (11). P. 786–791, 804.
  28. Salaün M., Peng J., Hensley H.H. et al. MMP-13 in-vivo molecular imaging reveals early expression in lung adenocarcinoma // PLoS One. 2015. V. 10 (7). P. e0132960. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0132960
  29. Sharifi-Zahabi E., Hajizadeh-Sharafabad F., Abdollahzad H. et al. The effect of green tea on prostate specific antigen (PSA): A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials // Complement. Ther. Med. 2021. V. 57. P. 102659. https://doi.org/10.1016/j.ctim.2020.102659
  30. Siegel R.L., Miller K.D., Jemal A. Cancer statistics, 2020 // CA: Cancer J. Clin. 2020. V. 70 (1). P. 7–30. https://doi.org/10.3322/caac.21590
  31. Stephan C., Rittenhouse H.G., Hu X.Y. et al. Prostate-specific antigen (PSA) screening and new biomarkers for prostate cancer (PCa) // EJIFCC. 2014. V. 25 (1). P. 55–78.
  32. Stetler-Stevenson W.G. The role of matrix metalloproteinases in tumor invasion, metastasis, and angiogenesis // Surg. Oncol. Clin. North Am. 2001. V. 10 (2). P. 383–392.
  33. Surasi D.S.S., Chapin B., Tang C. et al. Imaging and management of prostate cancer // Semin. Ultrasound. CT MR. 2020. V. 41 (2). P. 207–221. https://doi.org/10.1053/j.sult.2020.02.001
  34. Szarvas T., Becker M., Vom Dorp F. et al. Elevated serum matrix metalloproteinase 7 levels predict poor prognosis after radical prostatectomy // Int. J. Cancer. 2011. V. 128 (6). P. 1486–1492. https://doi.org/10.1002/ijc.25454
  35. Szklarczyk A., Oyler G., McKay R. et al. Cleavage of neuronal synaptosomal-associated protein of 25 kDa by exogenous matrix metalloproteinase-7 // J. Neurochem. 2007. V. 102 (4). P. 1256–1263. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2007.04625.x
  36. Thompson I.M., Pauler D.K., Goodman P.J. et al. Prevalence of prostate cancer among men with a prostate-specific antigen level ≤ 4.0 ng per milliliter // N. Engl. J. Med. 2004. V. 350 (22). P. 2239–2246. https://doi.org/10.1056/NEJMoa031918
  37. Toth M., Sohail A., Fridman R. Assessment of gelatinases (MMP-2 and MMP-9) by gelatin zymography // Meth. Mol. Biol. 2012. V. 878. Р. 121–135. https://doi.org/10.1007/978-1-61779-854-2_8
  38. Turpeenniemi-Hujanen T. Gelatinases (MMP-2 and-9) and their natural inhibitors as prognostic indicators in solid cancers // Biochimie. 2005. V. 87 (3–4). P. 287–297. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2005.01.014
  39. Vihinen P., Kähäri V.M. Matrix metalloproteinases in cancer: prognostic markers and therapeutic targets // Int. J. Cancer. 2002. V. 99 (2). P. 157–166. https://doi.org/10.1002/ijc.10329
  40. Wang S.W., Tai H.C., Tang C.H. et al. Melatonin impedes prostate cancer metastasis by suppressing MMP-13 expression // J. Cell Physiol. 2021. V. 236 (5). P. 3979–3990. https://doi.org/10.1002/jcp.30150
  41. Watt K.W., Lee P.J., M’Timkulu T. et al. Human prostate-specific antigen: Structural and functional similarity with serine proteases // PNAS USA. 1986. V. 83 (10). P. 3166–3170. https://doi.org/10.1073/pnas.83.10.3166

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025